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Inhibición de la adherencia de Actinobacillus pleuropneumoniae a células del aparato respiratorio del cerdo mediante anticuerpos monoclonales dirigidos contra LPS y caracterización parcial de los receptores LPS

Actinabacillus pleuropneumoniae es el agente causal de la pleuroneumonía fibrohemorrágica necrotizante porcina. Anteriormente identificamos los lipopolisacáridos (LPS) como el mayor punto de adhesión de A. pleuropneumoniae involucrado en la adherencia a células del aparato respiratorio porcino. En este estudio, la adherencia de A. pleuropneumoniae a secciones de tráquea de cerdo congeladas se inhibió mediante fragmentos homólogos monovalentes Fab producidos de anticuerpos monoclonales 5.1 G8F10 y 102-G02 dirigidos, respectivamente, contra los antígenos de A. pleuropneumoniae serotipo 1 o serotipo 2. Estos resultados confirman el importante papel que juegan los LPS en la adherencia de A. pleuropneumoniae y sugieren que podrían ser buenos candidatos para una vacuna. Investigamos además la presencia de receptores de A. pleuropneumoniae en preparados de células de tráquea de lechones de cuatro razas diferentes. Mediante el uso de pruebas Far-Western, identificamos proteínas reconocidas por células enteras de cepas de referencia para serotipos 1 y 2 de A. pleuropneumoniae, y aislamientos locales pertenecientes a los mismos serotipos, y también reconocidas por LPS extraidos de ambas cepas de referencia. Comprobamos la naturaleza proteica de estas moléculas LPS-adherentes mediante tinción con Coomassie de color azúl brillante, sensibilidad a la digestión con proteinasa K, resistencia a oxidación, y su incapacidad de teñirse con agentes glicoproteicos específicos. Cuatro bandas de baja masa molecular (14-17 kDa) parecían corresponder a histones. También identificamos proteínas en Mr 38.500 que podrían representar receptores putativos para LPS A. pleuropneumoniae en células del aparato respiratorio porcino.

Paradis SE, Dubreuil JD, Gottschalk M, Archambault M, Jacques M. Current Microbiology 39 ( 6): 313-320, 1999.

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